As enzimas são substâncias especializadas na catálise de reações biológicas, acelerando processos químicos que, sem elas, seriam lentos demais para a vida. A maioria das enzimas são proteínas globulares.

• Sítio Ativo: Região da enzima onde ocorre a ligação específica com o substrato (sítio de ligação ou catalítico).

• Composição: Podem ser formadas apenas por aminoácidos ou exigir um cofator (íons metálicos como Fe++, Mn++, Zn++ ou coenzimas como vitaminas B6, B12) para funcionar.

  • Apoenzima: Parte proteica inativa (sem o cofator).

  • Holoenzima: Enzima completa (apoenzima + cofator), com ação catalítica.

  • Grupo Prostético: Cofator ligado permanentemente à enzima.

2. Mecanismo de Ação

A reação ocorre conforme o esquema: E + S -> ES -> P + E (E = Enzima, S = Substrato, ES = Complexo enzima-substrato, P = Produto).

• Modelos de Especificidade:

  • Chave-Fechadura: Sítio ativo possui formato rígido que se encaixa precisamente no substrato.

  • Encaixe Induzido: A enzima possui flexibilidade. A ligação do substrato induz uma mudança conformacional, envolvendo o substrato com maior precisão.

• Teoria da Colisão: As reações ocorrem através de colisões moleculares. A enzima aumenta a velocidade ao aproximar os reagentes e reduzir a energia necessária para a reação.

3. Fatores de Regulação

As enzimas são sensíveis e reguladas por diversos fatores:

• Temperatura e pH: Cada enzima tem um pH e temperatura ótimos. Variações extremas (pH < 4 ou > 8; temperatura > 56 graus Celsius) podem causar desnaturação irreversível da enzima.

• Cinética Enzimática: O aumento da concentração de substrato eleva a velocidade da reação até atingir um ponto de saturação (Velocidade Máxima – V Max), onde a enzima não consegue trabalhar mais rápido.

• Regulação Alostérica: Moduladores (ativadores ou inibidores) ligam-se a um sítio diferente do ativo, alterando a forma e a atividade da enzima.

• Modificações Covalentes: Adição de grupos químicos (ex: fosforilação com grupos fosfato) para ativar ou inativar a enzima.

• Clivagem Proteolítica: Algumas enzimas são produzidas na forma inativa (chamadas zimogênios) e só são ativadas quando uma parte da sua cadeia de aminoácidos é removida.

4. Mecanismos de Inibição

Inibidores reduzem a velocidade da reação enzimática:

• Competitivos: O inibidor tem estrutura similar ao substrato e “compete” pelo sítio ativo. Pode ser superado pelo aumento da concentração de substrato.

• Não-competitivos: O inibidor liga-se à enzima em um local diferente do sítio ativo, alterando sua forma. Não é superado pelo aumento de substrato.

• Irreversíveis: Promovem alteração química permanente no grupo funcional essencial da enzima (Ex: Aspirina inibindo a cicloxigenase; organofosforados inibindo a colinesterase).

Dica:

• Enzimas são nomeadas com o sufixo -ase (ex: Lactase, Hexoquinase).

• Se a enzima está inativa e precisa de clivagem para funcionar, ela é um zimogênio (ex: forma inativa de certas enzimas digestivas).