1. Aminoácidos e Ligações Peptídicas

As proteínas são macromoléculas formadas pela condensação de aminoácidos através de ligações peptídicas.

• Estrutura do Aminoácido: Composto por um carbono central (Ca) ligado a quatro grupos:

  • Um grupamento amina (NH2 ou H2N).

  • Um grupamento carboxila (COOH).

  • Um átomo de hidrogênio (H).

  • Um radical (R), que varia entre os 20 aminoácidos encontrados em proteínas.

• Ligação Peptídica: É uma ligação covalente formada entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro, com a liberação de uma molécula de água (H2O).

  • N-terminal: Ponta da cadeia que começa com o grupo amina.

  • C-terminal: Ponta da cadeia que termina com o grupo carboxila.

2. Níveis de Estrutura das Proteínas

A função biológica de uma proteína depende diretamente de sua forma tridimensional, que é definida em quatro níveis:

1. Primária: É a sequência linear de aminoácidos definida pela ordem genética.

2. Secundária: Refere-se à organização espacial local da cadeia (ex: hélice-alfa e folha-beta pregueada), estabilizada por ligações de hidrogênio.

3. Terciária: É o enovelamento tridimensional total de uma cadeia polipeptídica (proteína monomérica). Estabilizada por interações iônicas, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto (ligações entre átomos de enxofre de duas cisteínas).

4. Quaternária: Ocorre quando a proteína é formada por duas ou mais cadeias polipeptídicas unidas (ex: hemoglobina).

3. Classificação quanto à Forma

• Proteínas Globulares: Esferas compactas, solúveis em água. Possuem funções dinâmicas (ex: mioglobina, hemoglobina, enzimas).

• Proteínas Fibrosas: Formato cilíndrico, baixa solubilidade em água. Possuem funções estruturais (ex: colágeno e queratina).

4. Desnaturação Proteica

A desnaturação é a perda da forma tridimensional da proteína (estrutura secundária, terciária ou quaternária) sem romper as ligações peptídicas da estrutura primária.

• Causas: pH extremos (abaixo de 5,0) ou temperaturas elevadas (acima de 50 graus Celsius).

• Consequência: A proteína perde sua função biológica e, geralmente, torna-se insolúvel (ex: o endurecimento da clara do ovo ao cozinhar).

• Renaturação: Algumas proteínas podem recuperar sua forma original após a remoção do agente desnaturante, mas nem todas conseguem.

5. Proteínas Conjugadas

Muitas proteínas possuem moléculas não proteicas ligadas a elas, chamadas grupos prostéticos:

• Hemoglobina: Proteína conjugada com grupamentos “heme” (contendo ferro).

• Glicoproteínas: Proteínas ligadas a cadeias de carboidratos (oligossacarídeos).

• Lipoproteínas: Complexos de proteínas e lipídeos (importantes no transporte sanguíneo).

Lembre-se:

• A estrutura primária (sequência de aminoácidos) é a que determina como a proteína irá se enovelar nas estruturas secundária, terciária e quaternária.

• As pontes dissulfeto são ligações químicas fortes que ajudam a estabilizar a estrutura terciária das proteínas, formadas especificamente entre aminoácidos de cisteína.